Los aminoácidos son los componentes básicos de las proteínas, enzimas, hormonas y neurotransmisores que fabrica su cuerpo. Todos los aminoácidos comparten una estructura general compuesta por cuatro grupos de moléculas: un carbono alfa central con un átomo de hidrógeno, un grupo amina, un grupo carboxilo y una cadena lateral. Su cuerpo tiene 20 tipos diferentes de aminoácidos que son idénticos, excepto por sus cadenas laterales, que difieren en su afinidad por el agua, la carga y la composición molecular.
Estructura general de aminoácidos
Los aminoácidos contienen un átomo de hidrógeno; un grupo amina cargado positivamente, que contiene un nitrógeno y tres átomos de hidrógeno; y un grupo carboxilo cargado negativamente, que contiene un carbono y dos átomos de oxígeno. Estas moléculas, junto con el grupo de cadena lateral variable, están unidas al carbono alfa central. La carga positiva del grupo amina es atraída por el grupo carboxilo cargado negativamente de otros aminoácidos. El enlace de varios de estos aminoácidos forma la columna vertebral de una cadena de aminoácidos. Esta cadena se pliega e interactúa con las cadenas laterales de otras cadenas principales de aminoácidos para formar una proteína tridimensional.
Aminoácidos Hidrofóbicos
Una cadena lateral que contiene una larga cadena de carbonos e hidrógenos repelerá el agua y formará enlaces con otras cadenas laterales hidrófugas o repelentes al agua. Este grupo de aminoácidos hidrofóbicos crea una estructura proteica estable y físicamente duradera que no se disuelve en agua. El colágeno, una proteína estructural en los tejidos, incluida la piel, los tendones y los ligamentos, tiene una proporción relativamente grande de aminoácidos hidrófobos. Por el contrario, las proteínas que entran en contacto con el agua, como la hemoglobina en la sangre, tienen una proporción relativamente alta de aminoácidos hidrofílicos o que atraen el agua.
Carga de aminoácidos
Las cadenas laterales de algunos aminoácidos tienen una carga positiva o negativa, lo que ayuda a formar una interacción fuerte con las moléculas con carga opuesta. Por ejemplo, un sitio de unión para ATP, una molécula cargada negativamente, puede contener muchos aminoácidos cargados positivamente para ayudar a facilitar un fuerte enlace con la proteína. La carga eléctrica de estos aminoácidos también los hace solubles en agua, lo que puede ser esencial para su correcto funcionamiento. Por ejemplo, las personas con anemia de células falciformes tienen una mutación en la que una de sus cadenas de proteínas de hemoglobina tiene un aminoácido no cargado en lugar de un aminoácido cargado negativamente. Esto distorsiona la forma de la proteína y los glóbulos rojos no pueden unirse y transportar oxígeno.
Aminoácidos con Azufre
La cisteína y la metionina son los dos aminoácidos que tienen azufre en sus cadenas laterales. La molécula de azufre de una cisteína puede unirse a la molécula de azufre de otra cisteína, creando un enlace fuerte que es hidrófobo y ayuda a mantener la integridad estructural de la proteína. La queratina, la principal proteína estructural en el cabello y las uñas, contiene muchos aminoácidos de cisteína. Aunque la molécula de azufre en la metionina no puede unirse a otros azufres, ayuda a facilitar la transferencia de moléculas en los procesos metabólicos, incluida la descomposición de proteínas y el metabolismo de los carbohidratos.
